1av6_MC

Residue conformations -------------------------------------------
B402 : G C2p_exo anti
B403 : A C3p_endo anti
B404 : A C3p_endo anti
B405 : A C3p_endo anti
B406 : A C2p_exo anti
B407 : A C3p_endo anti
A3 : VAL
A4 : VAL
A5 : SER
A6 : LEU
A7 : ASP
A8 : LYS
A9 : PRO
A10 : PHE
A11 : MET
A12 : TYR
A13 : PHE
A14 : GLU
A15 : GLU
A16 : ILE
A17 : ASP
A18 : ASN
A19 : GLU
A20 : LEU
A21 : ASP
A22 : TYR
A23 : GLU
A24 : PRO
A25 : GLU
A26 : SER
A27 : ALA
A28 : ASN
A29 : GLU
A30 : VAL
A31 : ALA
A32 : LYS
A33 : LYS
A34 : LEU
A35 : PRO
A36 : TYR
A37 : GLN
A38 : GLY
A39 : GLN
A40 : LEU
A41 : LYS
A42 : LEU
A43 : LEU
A44 : LEU
A45 : GLY
A46 : GLU
A47 : LEU
A48 : PHE
A49 : PHE
A50 : LEU
A51 : SER
A52 : LYS
A53 : LEU
A54 : GLN
A55 : ARG
A56 : HIS
A57 : GLY
A58 : ILE
A59 : LEU
A60 : ASP
A61 : GLY
A62 : ALA
A63 : THR
A64 : VAL
A65 : VAL
A66 : TYR
A67 : ILE
A68 : GLY
A69 : SER
A70 : ALA
A71 : PRO
A72 : GLY
A73 : THR
A74 : HIS
A75 : ILE
A76 : ARG
A77 : TYR
A78 : LEU
A79 : ARG
A80 : ASP
A81 : HIS
A82 : PHE
A83 : TYR
A84 : ASN
A85 : LEU
A86 : GLY
A87 : VAL
A88 : ILE
A89 : ILE
A90 : LYS
A91 : TRP
A92 : MET
A93 : LEU
A94 : ILE
A95 : ASP
A96 : GLY
A97 : ARG
A98 : HIS
A99 : HIS
A100 : ASP
A101 : PRO
A102 : ILE
A103 : LEU
A104 : ASN
A105 : GLY
A106 : LEU
A107 : ARG
A108 : ASP
A109 : VAL
A110 : THR
A111 : LEU
A112 : VAL
A113 : THR
A114 : ARG
A115 : PHE
A116 : VAL
A117 : ASP
A118 : GLU
A119 : GLU
A120 : TYR
A121 : LEU
A122 : ARG
A123 : SER
A124 : ILE
A125 : LYS
A126 : LYS
A127 : GLN
A128 : LEU
A129 : HIS
A130 : PRO
A131 : SER
A132 : LYS
A133 : ILE
A134 : ILE
A135 : LEU
A136 : ILE
A137 : SER
A138 : ASP
A139 : VAL
A140 : ARG
A141 : SER
A148 : PRO
A149 : SER
A150 : THR
A151 : ALA
A152 : ASP
A153 : LEU
A154 : LEU
A155 : SER
A156 : ASN
A157 : TYR
A158 : ALA
A159 : LEU
A160 : GLN
A161 : ASN
A162 : VAL
A163 : MET
A164 : ILE
A165 : SER
A166 : ILE
A167 : LEU
A168 : ASN
A169 : PRO
A170 : VAL
A171 : ALA
A172 : SER
A173 : SER
A174 : LEU
A175 : LYS
A176 : TRP
A177 : ARG
A178 : CYS
A179 : PRO
A180 : PHE
A181 : PRO
A182 : ASP
A183 : GLN
A184 : TRP
A185 : ILE
A186 : LYS
A187 : ASP
A188 : PHE
A189 : TYR
A190 : ILE
A191 : PRO
A192 : HIS
A193 : GLY
A194 : ASN
A195 : LYS
A196 : MET
A197 : LEU
A198 : GLN
A199 : PRO
A200 : PHE
A201 : ALA
A202 : PRO
A203 : SER
A204 : TYR
A205 : SER
A206 : ALA
A207 : GLU
A208 : MET
A209 : ARG
A210 : LEU
A211 : LEU
A212 : SER
A213 : ILE
A214 : TYR
A215 : THR
A216 : GLY
A217 : GLU
A218 : ASN
A219 : MET
A220 : ARG
A221 : LEU
A222 : THR
A223 : ARG
A224 : VAL
A225 : THR
A226 : LYS
A227 : SER
A228 : ASP
A229 : ALA
A230 : VAL
A231 : ASN
A232 : TYR
A233 : GLU
A234 : LYS
A235 : LYS
A236 : MET
A237 : TYR
A238 : TYR
A239 : LEU
A240 : ASN
A241 : LYS
A242 : ILE
A243 : VAL
A244 : ARG
A245 : ASN
A246 : LYS
A247 : VAL
A248 : VAL
A249 : VAL
A250 : ASN
A251 : PHE
A252 : ASP
A253 : TYR
A254 : PRO
A255 : ASN
A256 : GLN
A257 : GLU
A258 : TYR
A259 : ASP
A260 : TYR
A261 : PHE
A262 : HIS
A263 : MET
A264 : TYR
A265 : PHE
A266 : MET
A267 : LEU
A268 : ARG
A269 : THR
A270 : VAL
A271 : TYR
A272 : CYS
A273 : ASN
A274 : LYS
A275 : THR
A276 : PHE
A277 : PRO
A278 : THR
A279 : THR
A280 : LYS
A281 : ALA
A282 : LYS
A283 : VAL
A284 : LEU
A285 : PHE
A286 : LEU
A287 : GLN
A288 : GLN
A289 : SER
A290 : ILE
A291 : PHE
A292 : ARG
A293 : PHE
A294 : LEU
A295 : ASN
A296 : ILE
A297 : PRO
B408 : MGT
A400 : SAH
Adjacent stackings ----------------------------------------------
B402-B403 : adjacent_5p upward 
B403-B404 : adjacent_5p upward 
B405-B406 : adjacent_5p upward 
B406-B407 : adjacent_5p upward 
Non-Adjacent stackings ------------------------------------------
Number of stackings = 4
Number of adjacent stackings = 4
Number of non adjacent stackings = 0
Base-pairs ------------------------------------------------------